Dr. Bonnie Murphy

Dr. Bonnie Murphy

Max-Planck Forschungsgruppe

Wir sind eine unabhängige Max-Planck-Forschungsgruppe am MPI für Biophysik in Frankfurt. Wir arbeiten daran, die Struktur und den Mechanismus von Proteinen, hauptsächlich Proteinen von bioenergetischer Relevanz, mithilfe von Single-Particle-Kryo-EM zu entdecken.

Mechanismus durch Struktur verstehen

Als neue unabhängige Gruppe am Max-Planck-Institut für Biophysik ist es unser Ziel, auf atomarer Ebene die Funktion hoch entwickelter Proteine ​​zu verstehen, die die Chemie des Lebens vermitteln. Unser Fokus liegt auf Metalloproteinen, insbesondere Redoxproteinen, und den von ihnen vermittelten bioenergetischen und regulatorischen Prozessen. Unsere Kerntechnik ist die Single-Particle-Kryo-EM, ein vielseitiges und leistungsstarkes Werkzeug, mit dem wir Strukturen von Proteinkomplexen bei atomaren oder atomnahen Auflösungen bestimmen können, ohne dass Kristalle gezüchtet werden müssen. Mindestens so wichtig wie die statische Struktur ist jedoch die Dynamik der Proteinkomplexe, die eng mit der Funktion verbunden sind. Aufgrund der relativ flexiblen Natur der Kryo-EM-Probenvorbereitung in Kombination mit der Fähigkeit, gemischte Populationen mit unterschiedlichen Konformationszuständen in silico zu trennen, bietet dieses Toolkit eine beispiellose Fähigkeit, den Mechanismus durch die Linse der Struktur zu verstehen.

Unsere Arbeit basiert auf biochemischen und molekularbiologischen Techniken. Wir haben kürzlich eine Tauchgefriervorrichtung in einem anaeroben Zelt eingerichtet, die die Kontrolle der Gasatmosphäre ermöglicht, unter der Kryo-EM-Probengitter hergestellt und eingefroren werden. Dies hat es uns ermöglicht, hochauflösende Strukturen von sauerstoffempfindlichen Proteinen zu erhalten und die Gaszusammensetzung zu verwenden, um das Redoxpotential für einige Proteine ​​zu steuern. Darauf bauen wir aktiv auf, um das Redoxpotential von Kryo-EM-Proben bis zum Einfrieren vollständig zu kontrollieren.

Wir haben derzeit keine ausgeschriebenen Stellen. Kandidaten, die an einer Arbeit in der Gruppe interessiert sind, sollten einen Lebenslauf und ein Motivationsschreiben an Bonnie Murphy senden.


Ausgewählte Publikationen

1.
Murphy B.J., Klusch N., Langer J., Mills D.J., Yildiz Ö., et al.  
Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F1-Fo coupling.
Science 364. (2019)
2.
Klusch N., Murphy B.J., Mills D.J., Yildiz Ö., Kühlbrandt W.
Structural basis of proton translocation and force generation in mitochondrial ATP synthase.
Elife 6 (2017).
3.
Murphy B.J., Hidalgo R., Roessler M.M., Evans R.M., Ash P.A., et al.
Discovery of Dark pH-Dependent H(+) Migration in a [NiFe]-Hydrogenase and Its Mechanistic Relevance: Mobilizing the Hydrido Ligand of the Ni-C Intermediate.
J Am Chem Soc 137: 8484–8489 (2015).
4.
McDowall J.S., Murphy B.J., Haumann M., Palmer T., Armstrong F.A., et al.
Bacterial formate hydrogenlyase complex.
Proc Natl Acad Sci USA 111: E3948-56 (2014).
5.
Murphy B.J., Sargent F., Armstrong F.A.  
Transforming an oxygen-tolerant [NiFe] uptake hydrogenase into a proficient, reversible hydrogen producer.  
Energy Environ Sci 7: 1426 (2014).
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