Graphik: a) F420-abhängige [Ni, Fe] -Hydrogenase (Frh) in Zusammenarbeit mit S. Shima und R.K. Thauer, Marburg. b) Elektronentransferierende Flavoprotein / Butyryl-CoA-Dehydrogenase mit W. Buckel, Marburg. c) Katalytisches Fragment der Benzoyl-CoA-Reduktase vom Typ II mit M. Boll, Freiburg. d) Molybdänspeicherprotein mit K. Schneider, Bielefeld.
Graphik: a) F420-abhängige [Ni, Fe] -Hydrogenase (Frh) in Zusammenarbeit mit S. Shima und R.K. Thauer, Marburg. b) Elektronentransferierende Flavoprotein / Butyryl-CoA-Dehydrogenase mit W. Buckel, Marburg. c) Katalytisches Fragment der Benzoyl-CoA-Reduktase vom Typ II mit M. Boll, Freiburg. d) Molybdänspeicherprotein mit K. Schneider, Bielefeld.
Unsere Forschung konzentriert sich auf die Strukturbiologie, die hauptsächlich auf der Röntgenkristallographie als Methode zur Strukturbestimmung basiert. Wir sind vorwiegend an Proteinen interessiert, die am (anaeroben) Abbau von Biomasse beteiligt sind, insbesondere an solchen von methanogenen, fermentierenden und inerten aliphatischen und aromatischen Kohlenwasserstoffmetabolisierungswegen. Die untersuchten Enzyme katalysieren herausfordernde biochemische Reaktionen mit neuartigen Mechanismen, chemisch angetriebenen Ionentranslokationen über die Zellmembran und elektronenbifurkativen Prozessen auf Flavinbasis, bei denen die Produktion energiereicher reduzierter Ferredoxine mit exergonischen Reduktionsreaktionen gekoppelt ist. Darüber hinaus interessieren uns im Allgemeinen die Struktur (ungewöhnlicher) organischer oder metallischer Cofaktoren, ihre Bildung und ihre Funktion in Zusammenarbeit mit dem Polypeptid. Als Beispiel sind in der Abbildung links vier Proteinstrukturen angegeben.
Ausgewählte Publikationen
1.
Huang G., Wagner T., Wodrich M.D., Ataka K., Bill K.E., Ermler U., Hu X., Shima S.
The atomic-resolution crystal structure of activated [Fe]-hydrogenase
