Dr. Ulrich Ermler

Dr. Ulrich Ermler

Unabhängige Forschungsgruppe (MMB)

Graphik: a) F420-abhängige [Ni, Fe] -Hydrogenase (Frh) in Zusammenarbeit mit S. Shima und R.K. Thauer, Marburg. b) Elektronentransferierende Flavoprotein / Butyryl-CoA-Dehydrogenase mit W. Buckel, Marburg. c) Katalytisches Fragment der Benzoyl-CoA-Reduktase vom Typ II mit M. Boll, Freiburg. d) Molybdänspeicherprotein mit K. Schneider, Bielefeld.

Unsere Forschung konzentriert sich auf die Strukturbiologie, die hauptsächlich auf der Röntgenkristallographie als Methode zur Strukturbestimmung basiert. Wir sind vorwiegend an Proteinen interessiert, die am (anaeroben) Abbau von Biomasse beteiligt sind, insbesondere an solchen von methanogenen, fermentierenden und inerten aliphatischen und aromatischen Kohlenwasserstoffmetabolisierungswegen. Die untersuchten Enzyme katalysieren herausfordernde biochemische Reaktionen mit neuartigen Mechanismen, chemisch angetriebenen Ionentranslokationen über die Zellmembran und elektronenbifurkativen Prozessen auf Flavinbasis, bei denen die Produktion energiereicher reduzierter Ferredoxine mit exergonischen Reduktionsreaktionen gekoppelt ist. Darüber hinaus interessieren uns im Allgemeinen die Struktur (ungewöhnlicher) organischer oder metallischer Cofaktoren, ihre Bildung und ihre Funktion in Zusammenarbeit mit dem Polypeptid. Als Beispiel sind in der Abbildung links vier Proteinstrukturen angegeben.


Ausgewählte Publikationen

1.
Huang G., Wagner T., Wodrich M.D., Ataka K., Bill K.E., Ermler U., Hu X., Shima S.
The atomic-resolution crystal structure of activated [Fe]-hydrogenase
Nature Catalysis 2, 537–543 (2019).
2.
Demmer J.K., Bertsch J., Öppinger C., Wohlers H., Kayastha K., Demmer U., Ermler U., Müller V.
Molecular basis of the flavin-based electron-bifurcating caffeyl-CoA reductase reaction.
FEBS Lett. 592, 332-342 (2018).
3.
Demmer J.K., Pal Chowdhury N., Selmer T., Ermler U., Buckel W.
The semiquinone swing in the bifurcating electron transferring flavoprotein/butyryl-CoA dehydrogenase complex from Clostridium difficile.
Nat Commun. 8,1577, (2017).
4.
Wagner T., Koch J., Ermler U., Shima S.
Methanogenic heterodisulfide reductase (HdrABC-MvhAGD) uses two noncubane [4Fe-4S] clusters for reduction.
Science 357, 699-703, (2017).
5.
Weidenweber S., Schühle K., Demmer U., Warkentin E., Ermler U., Heider J.
Structure of the acetophenone carboxylase core complex: prototype of a new class of ATP-dependent carboxylases/hydrolases.
Sci Rep. doi: 10.1038/srep39674 (2017).
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