Herzlich willkommen am Max-Planck-Institut für Biophysik!

Herzlich willkommen am Max-Planck-Institut für Biophysik!

Am Max-Planck-Institut für Biophysik untersuchen wir hauptsächlich Protein-Bausteine, die in der Zellhülle, der Membran, sitzen. Diese Membranproteine ermöglichen es der Zelle, Nährstoffe und Informationen mit Ihrer Umgebung auszutauschen. Ihre Erforschung liefert uns daher wichtige Erkenntnisse über die Entstehung von Erkrankungen und für die Entwicklung neuer Arzneistoffe.
Wissenschaft für alle

Wissenschaft für alle

Bei unserer Night of Science boten wir ein vielfältiges Programm, das unser Institut und unsere Forschung vorstellte. Forschende präsentierten spannende und unterhaltsame Mitmach-Experimente, und beim großen „Quiz der Biophysik“ konnten die Besuchenden ihr Wissen testen. Bei Führungen durch unser Elektronenmikroskop-Labor und in Vorträgen erhielten sie zudem Einblicke in unsere Methoden und die aktuellsten Forschungsprojekte!
Eugene Kim erhält Heinz Maier-Leibnitz-Preis

Eugene Kim erhält Heinz Maier-Leibnitz-Preis

Wir gratulieren unserer Forschungsgruppenleiterin Eugene Kim! Die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) zeichnet ihre Forschung zur Verpackung des Genoms mit einem der bedeutendsten Preise für Forschende in frühen Karrierestufen in Deutschland aus.
Die Wissenschaftsgemeinschaft schließt sich zusammen: Frankfurt steht auf für Demokratie

Die Wissenschaftsgemeinschaft schließt sich zusammen: Frankfurt steht auf für Demokratie

Am 5. Februar 2024 nahmen wir an der Demonstration „Frankfurt steht auf für Demokratie“ teil und standen Seite an Seite mit fast 20.000 Bürgerinnen und Bürgern, die über 100 Institutionen, Organisationen und Unternehmen aus der gesamten Region Frankfurt vertraten.
Frankfurt Alliance stärkt Wissenschaftsstandort Rhein-Main

Frankfurt Alliance stärkt Wissenschaftsstandort Rhein-Main

Gemeinsam mit 15 weiteren Forschungsinstitutionen im Großraum Frankfurt/Rhein-Main gehört das Max-Planck-Institut für Biophysik dem neuen Wissenschaftsnetzwerk Frankfurt Alliance an
Das knifflige Puzzle der Poren im Zellkern

Das knifflige Puzzle der Poren im Zellkern

Was hat Puzzlen mit Wissenschaft zu tun? Was sind eigentlich Kernporen? Wo kommen sie in unserem Körper vor und warum brauchen wir sie? Erfahren Sie hier mehr über die faszinierenden Löcher in unseren Zellkernen.
Für Forschende auf dem Gebiet der zellulären Biophysik
Besuchen Sie unsere englischsprachige Webseite!
Für Interessierte: Unsere Forschung verstehen
Sie sind neugierig und begeistern sich für Wissenschaft? Steigen Sie ein und erfahren Sie von unseren spannenden Forschungsprojekten!
Für Schüler*innen und Lehrer*innen – Hallo!
Schüler*innen können bei uns ein Praktikum machen und wir bieten spannende Führungen an.
Für Journalist*innen
Hier geht’s zu Ihrem Pressekontakt und zu unserem Newsroom.

190

Mitarbeitende

14

Forschungsgruppen

84

Publikationen im Jahr 2021

20

High-End-Intrsumente

8

Auszeichnungen im Jahr 2021

25

Promovierte PhDs im Jahr 2021

30%

Gruppenleiterinnen

32

Nationalitäten

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Neugier, Spaß und Teamgeist!
Wie ist es bei uns zu arbeiten? Hier berichten Menschen die bei uns tätig sind!

Neue Publikationen 

1.
Zeitschriftenartikel
Lizarrondo, J.; Wilfling, F.: Selective autophagy of macromolecular complexes: what does it take to be taken? Journal of Molecular Biology 436, 168574 (2024)
2.
Zeitschriftenartikel
Wilfling, F.; Graef, M.: Molecular Mechanisms and Physiological Functions of Autophagy. Journal of Molecular Biology 436, 168692 (2024)
3.
Zeitschriftenartikel
Dubach, V. R. A.; San Segundo-Acosta, P.; Murphy, B. J.: Structural and mechanistic insights into Streptococcus pneumoniae NADPH oxidase. Nature Structural & Molecular Biology (2024)
4.
Zeitschriftenartikel
Nüesch, M. F.; Pietrek, L.; Holmstrom, E. D.; Nettels, D.; von Roten, V.; Kronenberg-Tenga, R.; Medalia, O.; Hummer, G.; Schuler, B.: Nanosecond chain dynamics of single-stranded nucleic acids. Nature Communications 15 (1), 6010 (2024)
5.
Zeitschriftenartikel
Schneider, S.; Kühlbrandt, W.; Yildiz, Ö.: Complementary structures of the yeast phosphate transporter Pho90 provide insights into its transport mechanism. Structure 32 (7), S. 979 - 988.e4 (2024)
6.
Zeitschriftenartikel
Ehr, J. v.; Oberstrass, L.; Yazgan, E.; Schnaubelt, L. I.; Blümel, N.; McNicoll, F.; Weigand, J. E.; Zarnack, K.; Müller-McNicoll, M.; Korn, S. M. et al.; Schlundt, A.: Arid5a uses disordered extensions of its core ARID domain for distinct DNA- and RNA-recognition and gene regulation. Journal of Biological Chemistry 300 (7), 107457 (2024)
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