Über das Institut

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Schätzungen zufolge befinden sich zwischen 30 und 40 Prozent aller zellulären Proteine in der nichtwässrigen Umgebung der Lipidmembranen. Hier nehmen diese sogenannten Membranproteine entscheidende metabolische Aufgaben wahr und regeln die Übertragung von Informationen und Stoffen in und aus der Zelle hinaus. Dadurch dass diese Proteine Prozesse wie Nahrungsaufnahme, Arzneimittelweiterleitung, Atmung, sensorisch-physiologische, endokrine sowie Immunitäts- und Nerven-Funktionen steuern, sind sie die zentralen Ausrichter bzw. Regulatoren bei zahlreichen Krankheitszuständen und bei durch äußere Faktoren krankmachenden Wechselwirkungen. Um nun solche Prozesse zu verstehen und gegebenfalls effektiv zu steuern, ist es unerläßlich, diese Aktivitäten der respektiven Membranprotein-Komponenten auf molekularer Ebene zu kennen.

Da die Membranen jedoch starken hydrophoben Charakter aufweisen, ist es extrem schwierig, Membranproteine zu isolieren und zu charakterisieren, mit der Folge, dass man bisher über Membranproteine viel weniger weiß als über die wasserlöslichen Proteine. Genau diese Lücken über detaillierte Struktur- und Funktionsinformationen zu füllen ist die dringlichste Herausforderung der modernen Biologie. Die Forschungsabteilungen des Max-Planck-Instituts für Biophysik wenden für diese Herausforderungen an die Biologie der Membranproteine eine Vielzahl von Komplementär-Techniken an. Die zu erforschenden Zusammenhänge der individuellen Projekte reichen vom organismischen bis zum atomaren Bereich, immer mit dem Ziel vor Augen, auf allen Prozess-Stufen zusammenhängende Teile zu einem ganzen Bild zusammenzufügen.

Seit 1987 arbeitet die Abteilung für Molekulare Membranbiologie vor allem mit der Methode der Röntgenkristallographie. Unter ihrem Direktor, Hartmut Michel (Nobelpreis für Chemie 1988 für die erste Strukturbestimmung eines Membranproteins) hat man die Struktur und die Mechanismen von drei der vier Elektronen-Transfer-Komplexen der Atmungskette aufgezeigt und man ist unter anderem damit beschäftigt, Strukturen von Sekundärtransportern und G-Protein-gekoppelten Rezeptoren (GPCRs) aufzuklären. Die Elektronenmikroskopie an zweidimensionalen Kristallen und die Einzelpartikelanalyse für besonders große Proteinkomplexe werden seit 1996 in der Abteilung für Strukturbiologie unter der Leitung von Werner Kühlbrandt angewandt. Interessante Projektbereiche umfassen die Strukturen von Transport-Proteinen, wie z. B. ATPasen, Symporter, Antiporter und Translokon-Komplexe sowie photosynthetische Komplexe bei Pflanzen. Die Abteilung für Theoretische Biophysik wurde 2013 von Gerhard Hummer gegründet und untersucht die Struktur, Stabilität, Dynamik und Funktion von Biomolekülen und deren Komplexen mittels Theorie und Simulation. Biomolekulare Systeme werden mit Methoden der statistischen Physik und Quantenchemie untersucht. Molekulardynamische Berechnungen und Monte-Carlo-Simulationen bilden die Grundlage für die Entwicklung detaillierter atomarer Beschreibungen zentraler biomolekarer Prozesse, von der biologischen Energieumwandlung über den zellulären Transport zur Signaltransduktion. Die Abteilung für Molekulare Soziologie wurde Anfang 2020 unter der Leitung von Martin Beck neu gegründet. Das Hauptthema ist die integrierte Strukturanalyse des Kernporenkomplexes in situ und die Strukturanalyse peripherer Subkomplexe und der Dynamik von Kernporenkomplexen. Auch die phylogenetische Vielfalt der Kernporenkomplex-Architektur wird u.a. untersucht. Die 1993 gegründete Abteilung für Biophysikalische Chemie, unter der Leitung von Ernst Bamberg, wendet hochpräzise elektrophysiologische und spektroskopische Methoden an, um direkt die Mechanismen z. B. der Dynamik aktiver Ionenpumpen und Transportern direkt in der Lipidmembran aufzuklären. Diese Informationen über die Transportzyklen erhält man mit Messungen direkt an lebenden Zellen als auch in vitro mithilfe der sogenannten “solid supported bilayer”-Technik. 

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