Bonnie Murphy erhält Heinz Maier-Leibnitz-Preis
Deutsche Forschungsgemeinschaft zeichnet Murphys Forschung zur Strukturaufklärung von Proteinen des zellulären Energiestoffwechsels aus
Bonnie Murphy ist seit 2020 Leiterin einer unabhängigen Max-Planck-Forschungsgruppe am Max-Planck-Institut für Biophysik. Sie erforscht mithilfe von cryo-Elektronenmikroskopie die Struktur und Funktion von Proteinen, die eine wesentliche Rolle für den Energiehaushalt von lebenden Organismen spielen. Für ihre herausragenden Leistungen verleiht ihr die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) einen der wichtigsten Preise für Forschende in frühen Karrierestufen in Deutschland, den Heinz Maier-Leibnitz-Preis.
Text: Katharina Käfer
„Ich fühle mich sehr geehrt, den Heinz Maier-Leibnitz-Preis zu erhalten“, freut sich Murphy. „Diese Auszeichnung würdigt die Arbeit, die ich zusammen mit meinem Team geleistet habe, unter anderem mit Ralf Steinhilper, Olivia Pfeil-Gardiner, Victor Dubach, Pablo San-Segundo, Dongsheng (Max) Yin und Rita Zimmermann gehören.“ Murphy wurde unter 171 Vorgeschlagenen als eine von insgesamt nur 10 Preisträger*innen ausgewählt. Seit 1977 wird der Preis jährlich an herausragende Forscher*innen in frühen Karrierestufen vergeben, um diese anzuspornen und darin zu unterstützen, ihr Karriere im akademischen Bereich weiterzuverfolgen.
Bereits während ihrer Promotion an der Universität Oxford in Großbritannien untersuchte Murphy die Faktoren und Mechanismen hinter der Geschwindigkeit und Effizienz von Redoxenzymen. Solche Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen in lebenden Organismen und werden für fast alle Stoffwechselvorgänge und Energieumwandlungsprozesse benötigt. Als Postdoktorandin am Max-Planck-Institut für Biophysik beschrieb Murphy erstmals die Struktur des Enzyms mitochondriale ATP-Synthase in hoher Auflösung. Dieses Protein sitzt in der Membran der Mitochondrien, der Kraftwerke der Zelle. Dort recycelt es den universellen Energieträger des Organismus, das Molekül Adenosintriphosphat (ATP), und spielt daher eine entscheidende Rolle für den Energiehaushalt der Zelle.
Seit 2020 ist Murphy unabhängige Max-Planck-Gruppenleiterin in der Biophysik und schaut sich Redoxproteine mittels cryo-Elektronenmikroskopie an. Dabei durchdringt ein Elektronenstrahl die schockgefrorenen Proteinproben. Durch die Wechselwirkungen der Elektronen mit der Probe entsteht ein Bild. Am Computer können die einzelnen Bilder dann weiterverarbeitet und miteinander kombiniert werden, um eine hochaufgelöste Proteinstruktur zu erhalten. Mit ihrem Team untersucht Murphy die Strukturen von Enzymkomplexen, die beispielsweise an der Umwandlung von Kohlenstoffdioxid zu Methan oder der Produktion von Wasserstoff beteiligt sind. Murphys Gruppe entwickelt auch Techniken der cryo-Elektronenmikroskopie weiter, um besser zu verstehen, welche Rolle Metalle und andere Ionen bei der Aktivierung und Regulierung von Proteinkomplexen in der Zelle spielen. „Wir danken der DFG für die großzügige Forschungsförderung, die mit diesem Preis verbunden ist“, so Murphy. „Die Förderung wird unsere weitere Arbeit zum Verständnis proteinbasierter Katalysatoren unterstützen, deren Aktivität unseren Planeten, unser Klima und unsere Gesundheit prägt.“
Weitere Informationen:
Pressemeldung der DFG:
Pressemeldung der Max-Planck-Gesellschaft:
